Leben
Was hält eine Zelle am Leben? Wie erkennt ein Enzym sein Substrat, wie schützt sich eine Pflanze vor einem Krankheitserreger, und warum falten sich Proteine auf genau eine einzige funktionsfähige Weise? Diese fundamentalen Fragen treiben die Forschenden im Department für Chemie und Biochemie an. Mit den Mitteln der modernen Chemie untersuchen sie, wie biologische Funktion aus Struktur und intermolekularer Wechselwirkung entsteht: durch hochauflösende Strukturanalyse von Proteinen und Nukleinsäuren, die gezielte Synthese chemisch modifizierter Biomoleküle und den präzisen Eingriff in zelluläre Signalwege. So verbindet die Forschung im Department fundamentales Verständnis biologischer Prozesse mit konkreten Perspektiven für Medizin, Landwirtschaft und Biotechnologie.
Schwerpunkte im Bereich Leben
Proteine
Proteine sind die molekularen Maschinen des Lebens: Sie katalysieren biochemische Reaktionen, vermitteln interzelluläre Signalübertragung und bilden strukturelle Gerüste in Geweben und Zellen. Die Arbeitsgruppen des Departments bestimmen Proteinstrukturen mit atomarer Auflösung und analysieren, wie konformationelle Flexibilität und posttranslationale Modifikationen die molekulare Funktion regulieren. Zu den Forschungsobjekten zählen Proteinkinasen, inhibitorische Neurorezeptoren, extrazelluläre Matrixkomponenten sowie Proteine, die an der Entstehung neurodegenerativer Erkrankungen beteiligt sind.
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Struktur
Das Strukturprinzip der Molekularbiologie besagt: Funktion folgt aus Struktur. Um diesen Zusammenhang aufzuklären, setzen die Forschenden im Department ein breites methodisches Spektrum ein, darunter Kryo-Elektronenmikroskopie, Röntgenkristallographie, Festkörper- und Lösungs-NMR sowie Massenspektrometrie. Die so gewonnenen dreidimensionalen Strukturinformationen bilden die molekulare Grundlage für das rationale Design neuer Wirkstoffe und das mechanistische Verständnis biologischer Prozesse.
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Enzyme
Enzyme beschleunigen biochemische Reaktionen unter physiologischen Bedingungen mit beeindruckender Substratspezifität und katalytischer Effizienz. Im Department werden Enzyme sowohl als Forschungsobjekte als auch als biotechnologische Werkzeuge untersucht: etwa für den enzymatischen Einbau artifizieller Nukleotide in Nukleinsäuren, für enantioselektive Synthesereaktionen oder zur Aufklärung der molekularen Ursachen von Stoffwechselerkrankungen wie der Molybdän-Cofaktor-Defizienz.
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Redox
Oxidations- und Reduktionsprozesse sind grundlegend für nahezu alle energieübertragenden und regulatorischen Vorgänge in lebenden Zellen. Sie koppeln die mitochondriale Atmungskette an den Zellstoffwechsel, schützen vor reaktiven Sauerstoffspezies und modulieren Proteinfunktionen durch reversible Oxidation. Die Forschenden im Department untersuchen die molekularen Mechanismen der zellulären Redox-Homöostase sowie deren Verflechtung mit mitochondrialer Biogenese, Proteostase und intrazellulären Signalnetzwerken.
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Peptide
Peptide entfalten trotz ihrer vergleichsweise geringen Größe eine bemerkenswerte biologische Funktionsvielfalt als Hormone, antimikrobielle Agenzien, Zellsignalmoleküle und Membranmodulatoren. Im Department werden Peptide rational designed, synthetisiert und strukturell wie funktionell charakterisiert. Ein zentraler Forschungsschwerpunkt liegt auf membranaktiven und zellpenetrierenden Peptiden, die als molekulare Transporter für die gezielte intrazelluläre Applikation therapeutischer Wirkstoffe eingesetzt werden können.
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Nukleotide
Nukleotide und Nukleinsäuren erfüllen weit über ihre klassische Rolle als Informationsträger hinaus vielfältige zelluläre Funktionen: als regulatorische RNA-Moleküle, als Cofaktoren enzymatischer Reaktionen und als Signalmoleküle in Immunantworten. Die Arbeitsgruppen des Departments synthetisieren chemisch modifizierte Nukleotidbausteine und entwickeln artifizielle Basenpaarsysteme, um den natürlichen genetischen Code funktionell zu erweitern. Anwendungsfelder reichen von der EPR-basierten RNA-Strukturanalyse über therapeutische mRNA-Optimierung bis zur chemischen Stärkung pflanzlicher Pathogenabwehr.
