Das Institut für Biochemie umfasst derzeit sechs unabhängige Forschungsgruppen, die auf den Gebieten molekulare Neurobiologie, peptidbasierte Transportsysteme, Redoxbiochemie, Strukturbiologie und Lipidstoffwechsel sowie Zellwände von Algen arbeiten.

Die Forschungsergebnisse der biochemischen Arbeitsgruppen werden teilweise direkt auf dem gesellschaftsrelevanten Gebiet Gesundheit und Krankheit um- und eingesetzt. Zum Beispiel wird der Vorläufer des Molybdän-Cofaktors als ein therapeutisches Mittel verwendet, Inhibitoren von Proteinkinasen wirken als potentielle Anti-Krebs-Chemotherapeutika und spezifische Peptide können für die gezieltere Aufnahme und Verabreichung von Arzneimitteln verwendet werden. Aufgrund der fächerübergreifenden Fragestellungen gibt es zahlreiche Kooperationen mit anderen Fachbereichen der Universität, z.B. dem Biochemie-Zentrum der Medizinischen Fakultät, dem Institut für Pharmakologie, dem Zentrum für Molekulare Medizin (ZMMK) und dem Exzellenzcluster Cellular Stress Responses in Aging-Associated Diseases (CECAD)  sowie mit Partnern aus dem Ausland. Die Arbeitsgruppen beteiligen sich an DFG-geförderten Forschungsprogrammen, wie z.B. den SFBs 829 und 1218, den SPPs 1710 und 1927 oder dem EU ITN MagicBullet. Mit Blick auf die Lehre sind sie in verschiedene Graduiertenausbildungsprogramme eingebunden, wie z.B. die "Graduiertenschule of Biological Sciences", und das Graduiertenprogramm "Pharmakologie und Experimental Therapeutics", das von Bayer Healthcare unterstützt wird.

Die Gruppe von Ulrich Baumann untersucht Struktur-Funktions-Beziehungen in Proteasen, Translations-Initiationsfaktoren und extrazelluläre Matrixkomponenten. Sie interessiert sich insbesondere für den Mechanismus und die Spezifität von Metalloproteasen und ATP-getriebene Konformationsänderungen, die beim Proteinabbau z.B. durch FtsH auftreten. Die Arbeitsgruppe untersucht auch, wie Serpine Kollagen falten und untersucht die Architektur von Proteinkomplexen, die bei der Initiierung von Translationen beteiligt sind. Die atomare Struktur dieser Moleküle wird durch Röntgenkristallographie visualisiert.

Die Gruppe um Ines Neundorf entwickelt Peptide mit maßgeschneiderten Eigenschaften, die beispielsweise als Oligonukleotid Transfektionsvektoren oder als Transporter für zytotoxische Substanzen dienen. Hier ist von besonderem Interesse, ob bei der Festphasen- Peptidsynthese die Peptide mit ungewöhnlichen Aminosäuren oder verschiedenen Reportergruppen (z.B. Partikel, Fluorophore, Metallkomplexe) modifiziert werden können. Zytotoxizität, Stabilität und Aufnahmeeffizienz werden in verschiedenen zellbasierte Tests getestet.

Karsten Niefind untersucht strukturelle und biophysikalische Grundlagen bezüglich der Funktion und Hemmung eukaryotischer Proteinkinasen, biotechnologisch relevanter Enzyme und pflanzeneigener Proteine für die Immunreaktion.

Jan Riemers Arbeitsgruppe interessiert sich für Fragestellungen in der mitochondrialen Biologie mit einem speziellen Fokus auf Redoxregulationen, oxidative Faltungen und die Regulation des mitochondrialen Proteinimports.

Günter Schwarz interessiert sich für die Biogenese des Molybdän-Cofaktors. Seine Gruppe beschäftigt sich insbesondere mit der Funktion des Molybdän-Cofaktors im Menschen, den Auswirkungen von Mangelerscheinungen und therapeutischen Behandlungsmöglichkeiten bei Stoffwechselstörungen. Die Gruppe untersucht auch die Enzymologie von Pflanzen- und Säugetier Molybdän-Enzymen, wie der Nitratreduktase und der Sulfitoxidase. Weitere Forschungsbereiche der Gruppe zielen auf das Verständnis der Zellbiologie und Biochemie inhibitorischer Synapsen des zentralen Nervensystems ab und beschäftigen sich mit der Struktur und Funktion des Gerüstproteins Gephyrin.